sábado, 17 de febrero de 2007

Catalisis Enzimatica e Inorganica

PRACTICA DE BIOQUIMICA II: CATALISIS ENZIMATICA E INORGANICA

INTEGRANTES:

APONTES JAIR

PEREZ JAVIER

RIVERA ALEXANDER

PROFESOR:

RAMON LOZADA DEVIA

Químico M.sc

UNIVERSIDAD DE SUCRE

FACULTAD DE EDUCACION Y CIENCIAS

DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA

PROGRAMA DE BIOLOGIA

LABORATORIO DE BIOQUIMICA II

SINCELEJO – SUCRE

MARCO TEORICO

Las enzimas son sustancias que modifican la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas


Activadores: Son iones que aceleran la velocidad de un reacción, y a menudo son indispensables para que se realice una función enzimática. Frecuentemente son cationes: Mg+2, Ca+2, Mn+2, K+, Na+, etc.


Inhibidores: Son sustancias que disminuyen la velocidad de una reacción que es catalizada por enzimas.


Moduladores: Son sustancias que actúan sobre grupos de enzimas oligoméricas con característica de cooperatividad funcional; en las condiciones de la vida de la célula influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas. Pudiendo ser positivos si estimulan la velocidad de la reacción y negativos si la inhiben.


La complejidad de los sistemas enzimáticos celulares es muy variable; los más sencillos están formados por una apoenzima, un sustrato y un producto; algunos muy complejos son isoenzimas con varias moléculas proteicas que poseen dos sustratos, dos productos, un grupo prostético, una coenzima, un activador y diferentes moduladores, cada uno específico para cada un de las isoenzimas.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

OBJETIVOS

ü Comparar la accion catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico como el cloruro de manganeso al descomponer el peróxido de hidrogeno.

ü Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalitica de una enzima y comparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.

ü Observar la acción de un inhibidor

ü Medir la actividad catalítica en base a la producción de calor

RESULTADOS

Prueba Nº 1:

Tubo Nº 1 contiene MnCl + H2O2

Tubo Nº 2 contiene Hígado + H2O2

Tubo Nº 3 contiene papa + H2O2

A una temperatura de 34ºC durante 5 minutos, se obtuvo que:

Tubo Nº 1, no hubo reacción

Tubo Nº 2, hubo reacción inmediata

Tubo Nº 3, ocurrió reacción (mas que en el tubo 2)

Se sometieron a una temperatura de 37ºC durante 5 minutos, se obtuvo que:

Tubo Nº 1, siguió sin reaccionar

Tubo Nº 2, continuo la reaccion

Tubo Nº 3, hubo mucha mas reacción

Prueba Nº 2:

Tubo Nº 1 contiene MnCl

Tubo Nº 2 contiene Hígado

Tubo Nº 3 contiene papa.

Las tres muestras se sometieron a una temperatura de ebullición de agua durante 5 minutos, después de retirarlos y agregarles a cada tubo H2O2 se obtuvo lo siguiente:

Tubo Nº 1, no reacciono

Tubo Nº 2, se desnaturalizo la enzima por tanto no ocurrió reaccion

Tubo Nº 3, se desnaturalizo y no ocurrió reacción.

Prueba Nº 3:

Tubo Nº 1 contiene MnCl

Tubo Nº 2 contiene Hígado

Tubo Nº 3 contiene papa.

Los tubos se llevaron a 0ºC durante 5 minutos, luego se les agregó a cada tubo H2O2 y se ocurrió lo siguiente:

Tubo Nº 1, no reacciono

Tubo Nº 2, hubo poca reacción

Tubo Nº 3, reacción poca pero moderada.

Prueba Nº 4:

Tubo Nº 1 contiene MnCl

Tubo Nº 2 contiene Hígado

Tubo Nº 3 contiene papa

Después de agregarles NaCN y H2O2 se obtuvo:

Tubo Nº 1, hubo reacciono

Tubo Nº 2, poca reacción al inicio

Tubo Nº 3, poca reacción al inicio

Al cabo de 5 minutos a temperatura de 37ºC se obtuvo:

Tubo Nº 1, se mantuvo igual

Tubo Nº 2, reacción numerosa

Tubo Nº 3, reacción numerosa

ANALISIS DE RESULTADOS

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales.


La función de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolimo celular, se forma una molécula tóxica que es el peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada).

Esta enzima, la catalasa, lo descompone en agua y oxígeno, por lo que se soluciona el problema.


La reacción de la catalasa sobre el H2O2, es la siguiente:

La existencia de catalasa en los tejidos animales, se aprovecha para utilizar el agua oxigenada como desinfectante cuando se echa sobre una herida. Como muchas de las bacterias patógenas son anaerobias (no pueden vivir con oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando la catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.

Como se observa en la prueba número uno, hay mayor presencia de catalasa en la papa que en el hígado, por eso, hubo mayor reacción en el tubo que contenía la papa.

En la prueba numero dos hubo una desnaturalización de la catalasa, Ya que la catalasa químicamente es una proteina, podemos desnaturalizarla al someterla a altas temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y como consecuencia su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no se observará ningún tipo de reacción. En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

Para el caso del tubo numero tres ocurre que la enzima a llevarse a una temperatura de 0ºC no se desnaturaliza, pero si baja la velocidad de reacción de la catálisis.

El cianuro de sodio o cianuro sódico (NaCN) es la sal sódica del ácido cianhídrico (HCN). Se trata de un compuesto sólido e incoloro que hidroliza fácilmente en presencia de agua y dióxido de carbono para dar carbonato sódico y ácido cianhídrico:

2 NaCN + H2O + CO2 -> Na2CO3 + 2 HCN

Tal y como ocurre en la prueba numero cuatro, al combinarse el peróxido de hidrogeno con el cianuro sodico, este actúa como un inhibidor competitivo de la reacción por tanto, la reacción no se da en gran intensidad en comparación a la prueba numero uno, pero esta después de llevarse a 37ºC durante 5 minutos aumenta su velocidad de reacción debido a que se a alcanzado una mejor temperatura de activación de la enzima catalasa.

CONCLUSION

Ø Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad.

Ø Ya que la catalasa químicamente es una proteina, podemos desnaturalizarla al someterla a altas temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y como consecuencia su función catalítica.

Ø Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

Ø Las enzimas al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

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